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Título :	The PQQ-alcohol dehydrogenase of Gluconacetobacter diazotrophicus.
Creador:	SAUL GOMEZ MANZO MARTHA LUCINDA CONTRERAS ZENTELLA ALEJANDRA ABIGAIL GONZALEZ VALDEZ MARTHA ELENA SOSA TORRES ROBERTO ALEJANDRO ARREGUIN ESPINOSA DE LOS MONTEROS JOSE EDGARDO ESCAMILLA MARVAN
Nivel de acceso:	Acceso Abierto
Palabras clave :	MEDICINA Y CIENCIAS DE LA SALUD Ácido acético - Metabolismo Gluconacetobacter - Enzimología Nitrógeno - Metabolismo Cofactor PQQ - Metabolismo Acetic acid - Metabolism Gluconacetobacter - Enzymology Nitrogen - Metabolism PQQ cofactor - Metabolism Diazotrophicus Alcohol deshidrogenasa PQQ Citocromo Sistema respiratorio Alcohol dehydrogenase Cytochrome Respiratory system
Descripción :	La oxidación del etanol en ácido acético es el proceso más característico en las bacterias del ácido acético. Gluconacetobacter diazotrophicus es bastante único entre las bacterias del ácido acético, ya que lleva a cabo la fijación de nitrógeno y es un verdadero endofito, originalmente aislado de la caña de azúcar. Aparte de su peculiar estilo de vida, Ga. Diazotrophicus, posee un sistema constitutivo de la oxidasa ligada a la membrana para etanol. El complejo de alcohol deshidrogenasa (ADH) de Ga. Diazotrophicus se purificó hasta homogeneidad a partir de la fracción de membrana. Exponía dos subunidades con masas moleculares de 71,4 kDa y 43,5 kDa. Una reacción positiva a la peroxidasa confirmó la presencia de citocromo c en ambas subunidades. La pirroloquinolina quinona (PQQ) de ADH se identificó mediante luz UV-visible y espectroscopia de fluorescencia. La enzima se purificó en su estado completo reducido; El ferricianuro de potasio indujo su oxidación. El etanol o el acetaldehído restauraron el estado reducido completo. La enzima mostró un punto isoeléctrico (pI) de 6,1 y su pH óptimo fue de 6,0. Tanto el etanol como el acetaldehído se oxidaron casi a la misma velocidad, lo que sugiere que el complejo ADH de Ga. Diazotrophicus podría ser cinéticamente competente para catalizar, al menos in vitro, la doble oxidación de etanol en ácido acético. The oxidation of ethanol to acetic acid is the most characteristic process in acetic acid bacteria. Gluconacetobacter diazotrophicus is rather unique among the acetic acid bacteria as it carries out nitrogen fixation and is a true endophyte, originally isolated from sugar cane. Aside its peculiar life style, Ga. diazotrophicus, possesses a constitutive membrane-bound oxidase system for ethanol. The Alcohol dehydrogenase complex (ADH) of Ga. diazotrophicus was purified to homogeneity from the membrane fraction. It-exhibited two subunits with molecular masses of 71.4 kDa and 43.5 kDa. A positive peroxidase reaction confirmed the presence of cytochrome c in both subunits. Pyrroloquinoline quinone (PQQ) of ADH was identified by UV-visible light and fluorescence spectroscopy. The enzyme was purified in its full reduced state; potassium ferricyanide induced its oxidation. Ethanol or acetaldehyde restored the full reduced state. The enzyme showed an isoelectric point (pI) of 6.1 and its optimal pH was 6.0. Both ethanol and acetaldehyde were oxidized at almost the same rate, thus suggesting that the ADH complex of Ga. diazotrophicus could be kinetically competent to catalyze, at least in vitro, the double oxidation of ethanol to acetic acid.
Editorial :	the International Committee on Food Microbiology and Hygiene (ICFMH) of the IUMS
Fecha de publicación :	2008
Tipo de publicación:	Artículo
Formato:	Adobe PDF
Identificador del Recurso :	10.1016/j.ijfoodmicro.2007.10.015
Fuente:	Int J Food Microbiol. 125(1):71-78
URI :	http://repositorio.pediatria.gob.mx:8180/handle/20.500.12103/3157
Aparece en las colecciones:	Artículos Investigadores

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