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Título :	The quinohaemoprotein alcohol dehydrogenase from Gluconacetobacter xylinus: molecular and catalytic properties
Creador:	Chavez Pacheco, Juan Luis
Nivel de acceso:	Open access
Palabras clave :	Oxidorreductasas de Alcohol - química Oxidorreductasas de alcohol - metabolismo Gluconacetobacter xylinus - enzimología Hemo - análogos & derivados Hemo - química Concentración de Iones de Hidrógeno Oxidación-Reducción Cofactor PQQ - química Especificidad por Sustrato Alcohol Oxidoreductases - chemistry Alcohol Oxidoreductases - metabolism Gluconacetobacter xylinus -enzymology Heme - analogs & derivatives Heme - chemistry Hydrogen-Ion Concentration Oxidation-Reduction PQQ Cofactor - chemistry Substrate Specificity Alcohol deshidrogenasa ácido acético bacteria Gluconacetobacter xylinus Alcohol dehydrogenase Acetic acid bacteria Gluconacetobacter xylinus
Descripción :	"Gluconacetobacter xylinus posee un sistema de oxidasa de membrana-limitan constitutiva para el uso del etanol. Su alcohol complejo de la deshidrogenasa (ADH) fue purificado a homogeneidad y caracterizado. Es un heterodímero de 119-kDa (subunidades de 68 y 41 kDa). La reacción de peroxidasa confirmó la presencia de hemo C en ambas subunidades. Cuatro citocromos c por enzima se determinaron por espectroscopia de hemochrome de la piridina. Titulaciones redox de la ADH purificada revelaron la presencia de cuatro centros redox c de hemo, con valores de potencial aparente punto medio (Em(7)) -33, 55, +132 y +310 mV, respectivamente. La ADH complejo contiene un mol de quinona de pyrroloquinoline determinado por HPLC. La enzima fue purificada en completo estado reducido; oxidación fue inducida por el Ferricianuro de potasio y sustrato restaura reducción completa. Respuestas de actividad a pH fueron sharp, que muestra dos valores de distinto pH óptimo (es decir, pH 5.5 y 6.5) según el aceptor de electrones utilizado. ADH purificada oxida alcoholes primarios (C2-C6) pero no de metanol. Notables, alifáticos aldehinos (C1-C4) fueron también buenos sustratos. Myxothiazol y antymicin A eran potentes inhibidores del complejo ADH purificado, actuando muy probablemente en el sitio del aceptador del ubiquinone en subunidad II. P" Gluconacetobacter xylinus possesses a constitutive membrane-bound oxidase system for the use of ethanol. Its alcohol dehydrogenase complex (ADH) was purified to homogeneity and characterized. It is a 119-kDa heterodimer (68 and 41 kDa subunits). The peroxidase reaction confirmed the presence of haem C in both subunits. Four cytochromes c per enzyme were determined by pyridine hemochrome spectroscopy. Redox titrations of the purified ADH revealed the presence of four haem c redox centers, with apparent mid-point potential values (Em(7)) of -33, +55, +132 and +310 mV, respectively. The ADH complex contains one mol of pyrroloquinoline quinone as determined by HPLC. The enzyme was purified in full reduced state; oxidation was induced by potassium ferricyanide and substrate restores full reduction. Activity responses to pH were sharp, showing two distinct optimal pH values (i.e. pH 5.5 and 6.5) depending on the electron acceptor used. Purified ADH oxidizes primary alcohols (C2-C6) but not methanol. Noteworthy, aliphatic aldehydes (C1-C4) were also good substrates. Myxothiazol and antymicin A were powerful inhibitors of the purified ADH complex, most likely acting at the ubiquinone acceptor site in subunit II. P
Colaborador(es) u otros Autores:	M. Contreras-ZentellaJ  Membrillo-Hernández R  Arreguín-Espinoza G  Mendoza-HernándezS Gómez-ManzoJ. E.  Escamilla
Fecha de publicación :	2010
Tipo de publicación:	Artículo
Formato:	pdf
Identificador del Recurso :	doi: 10.1007/s00203-010-0598-0.
Fuente:	Arch Microbiol 192(9):703-713
URI :	http://repositorio.pediatria.gob.mx:8180/handle/20.500.12103/2906
Idioma:	eng
Aparece en las colecciones:	Artículos

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