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http://repositorio.pediatria.gob.mx:8180/handle/20.500.12103/2892| Título : | The oxidative fermentation of ethanol in Gluconacetobacter diazotrophicus is a two-step pathway catalyzed by a single enzyme: alcohol-aldehyde Dehydrogenase (ADHa). |
| Creador: | Gómez Manzo, Saúl |
| Nivel de acceso: | Open access |
| Palabras clave : | Acetatos - análisis Alcohol Deshidrogenasa - química Alcohol Dehydrogenase - isolation & purification Alcohol Deshidrogenasa metabolismo Aldehídos -análisis Secuencia de Aminoácidos Biocatálisis Radioisótopos de Carbono - química Etanol - metabolismo Cromatografía de Gases y Espectrometría de Masas Gluconacetobacter - enzimología Marcaje Isotópico Cinética Espectroscopía de Resonancia Magnética Datos de Secuencia Molecular Oxidación-Reducción Desnaturalización Proteica Temperatura Acetates - analysis Alcohol Dehydrogenase - chemistry Alcohol Dehydrogenase - isolation & purification Alcohol Dehydrogenase - metabolism Aldehydes - analysis Amino Acid Sequence Biocatalysis Carbon Radioisotopes - chemistry Ethanol - metabolism Gas Chromatography-Mass Spectrometry Gluconacetobacter - enzymology Isotope Labeling Kinetics Magnetic Resonance Spectroscopy Molecular Sequence Data Oxidation-Reduction Protein Denaturation Temperature Alcohol deshidrogenasa enzimática bifuncional (ADHa) oxidación de etanol-acetaldehído Gluconacetobacter diazotrophicus bacterias de ácido acético alcohol aldehído deshidrogenasa bifunctional enzyme-active alcohol dehydrogenase (ADHa) ethanol-acetaldehyde-oxidation Gluconacetobacter diazotrophicus acetic acid bacteria alcohol aldehyde dehydrogenase |
| Descripción : | Gluconacetobacter diazotrophicus es una endófita fijadora de N2 de la caña de azúcar. La oxidación del etanol en ácido acético de este organismo tiene lugar en el espacio periplásmico, y esta reacción es catalizada por dos complejos de enzimas unidos a membrana: la alcohol deshidrogenasa (ADH) y la aldehído deshidrogenasa (ALDH). Se presenta una fuerte evidencia que demuestra que la conocida alcohol-deshidrogenasa ligada a la membrana (ADHa) de Ga. Diazotrophicus es de hecho una enzima de doble función, que es capaz de utilizar alcoholes primarios (C2-C6) y sus respectivos aldehídos como substratos alternativos. Además, la enzima utiliza etanol como sustrato en un mecanismo de reacción en el que se somete a un proceso de oxidación en dos etapas para producir ácido acético sin liberar el acetaldehído intermedio a los medios. Además, proponemos un mecanismo que, bajo condiciones fisiológicas, podría permitir una conversión masiva de etanol en ácido acético, como suele ocurrir en las bacterias del ácido acético, pero sin la acumulación transitoria del acetaldehído altamente tóxico. Gluconacetobacter diazotrophicus is a N2-fixing bacterium endophyte from sugar cane. The oxidation of ethanol to acetic acid of this organism takes place in the periplasmic space, and this reaction is catalyzed by two membrane-bound enzymes complexes: the alcohol dehydrogenase (ADH) and the aldehyde dehydrogenase (ALDH). We present strong evidence showing that the well-known membrane-bound Alcohol dehydrogenase (ADHa) of Ga. diazotrophicus is indeed a double function enzyme, which is able to use primary alcohols (C2-C6) and its respective aldehydes as alternate substrates. Moreover, the enzyme utilizes ethanol as a substrate in a reaction mechanism where this is subjected to a two-step oxidation process to produce acetic acid without releasing the acetaldehyde intermediary to the media. Moreover, we propose a mechanism that, under physiological conditions, might permit a massive conversion of ethanol to acetic acid, as usually occurs in the acetic acid bacteria, but without the transient accumulation of the highly toxic acetaldehyde. |
| Colaborador(es) u otros Autores: | Escamilla José E González-Valdez Abigail López-Velázquez Gabriel Vanoye-Carlo America Marcial-Quino Jaime de la Mora-de la Mora Ignacio Garcia-Torres Itzhel Enríquez-Flores Sergio Contreras-Zentella Martha Lucinda Arreguín-Espinosa Roberto Kroneck Peter MH Sosa-Torres Martha Elena |
| Fecha de publicación : | 2015 |
| Tipo de publicación: | Artículo |
| Identificador del Recurso : | 10.3390/ijms16011293 |
| Fuente: | International Journal of Molecular Sciences 16(1):1293-1311 |
| URI : | http://repositorio.pediatria.gob.mx:8180/handle/20.500.12103/2892 |
| Idioma: | eng |
| Aparece en las colecciones: | Artículos |
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