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http://repositorio.pediatria.gob.mx:8180/handle/20.500.12103/2615| Título : | Molecular and catalytic properties of the aldehyde dehydrogenase of Gluconacetobacter diazotrophicus, a quinoheme protein containing pyrroloquinoline quinone, cytochrome b, and cytochrome c |
| Creador: | Gómez Manzo, Saúl |
| Nivel de acceso: | Open access |
| Palabras clave : | Aldehído Deshidrogenasa - química Aldehído Deshidrogenasa - genética Aldehído Deshidrogenasa - metabolismo Proteínas Bacterianas - genética Proteínas Bacterianas - metabolismo Membrana Celular - metabolismo Citocromos b - química Citocromos b - metabolismo Citocromos c - química Citocromos c - metabolismo Regulación Bacteriana de la Expresión Génica - fisiología Regulación Enzimológica de la Expresión Génica - fisiología Gluconacetobacter - enzimología NADH NADPH Oxidorreductasas - metabolismo Oxidación-Reducción Cofactor PQQ - química Aldehyde Dehydrogenase - chemistry Aldehyde Dehydrogenase - genetics Aldehyde Dehydrogenase - metabolism Bacterial Proteins - genetics Bacterial Proteins - metabolism Cell Membrane - metabolism Cytochromes b - chemistry Cytochromes b - metabolism Cytochromes c - chemistry Cytochromes c - metabolism Gene Expression Regulation, Bacterial - physiology Gene Expression Regulation, Enzymologic - physiology Gluconacetobacter - enzymology NADH, NADPH Oxidoreductases - metabolism Oxidation-Reduction PQQ Cofactor - chemistry |
| Descripción : | Varios complejos de aldehído deshidrogenasa (ALDH) purificados de las membranas de bacterias de ácido acético. Las estructuras de la enzima y la naturaleza química de los grupos prostéticos asociados con estas enzimas siguen siendo tema de debate. Divulgamos aquí sobre las propiedades moleculares y catalíticas del complejo ALDH unida a la membrana de las bacterias diazotróficas Gluconacetobacter diazotrophicus. El complejo purificado de la ALDH es un heterodímero compuesto por dos subunidades de 79,7 y 50 kDa, respectivamente. Cromatografía líquida alta presión (HPLC) de fase inversa y espectroscopia de resonancia paramagnética de electrones nos llevó a demostrar, por primera vez, la inequívoca presencia de un grupo de prostético de quinona de pyrroloquinoline asociado con una ALDH complejo de bacterias del ácido acético. Además, heme b fue detectado por espectroscopia UV-visible de (UV-Vis) luz y confirmada por HPLC de fase inversa. La menor subunidad osos tres citocromos c. alifático los aldehinos pero no formaldehído, fueron sustratos adecuados. Con ferricianuro como un aceptor de electrones, la enzima mostró un pH óptimo de 3.5 que a pH 7.0 cuando phenazine methosulfate plus 2, 6-dichlorophenolindophenol fueron los aceptadores del electrón. Acetaldehído no redujo los niveles mensurables de la citocromo b y c centros; sin embargo, las hemos reducido de ditionito fueron convenientemente oxidados por la ubiquinona-1; Este hallazgo sugiere que el citocromo b y la c de citocromos constituyen una secuencia redox intramolecular que entrega electrones a la ubiquinona de membrana. Several aldehyde dehydrogenase (ALDH) complexes have been purified from the membranes of acetic acid bacteria. The enzyme structures and the chemical nature of the prosthetic groups associated with these enzymes remain a matter of debate. We report here on the molecular and catalytic properties of the membrane-bound ALDH complex of the diazotrophic bacterium Gluconacetobacter diazotrophicus. The purified ALDH complex is a heterodimer comprising two subunits of 79.7 and 50 kDa, respectively. Reversed-phase high-pressure liquid chromatography (HPLC) and electron paramagnetic resonance spectroscopy led us to demonstrate, for the first time, the unequivocal presence of a pyrroloquinoline quinone prosthetic group associated with an ALDH complex from acetic acid bacteria. In addition, heme b was detected by UV-visible light (UV-Vis) spectroscopy and confirmed by reversed-phase HPLC. The smaller subunit bears three cytochromes c. Aliphatic aldehydes, but not formaldehyde, were suitable substrates. Using ferricyanide as an electron acceptor, the enzyme showed an optimum pH of 3.5 that shifted to pH 7.0 when phenazine methosulfate plus 2,6-dichlorophenolindophenol were the electron acceptors. Acetaldehyde did not reduce measurable levels of the cytochrome b and c centers; however, the dithionite-reduced hemes were conveniently oxidized by ubiquinone-1; this finding suggests that cytochrome b and the cytochromes c constitute an intramolecular redox sequence that delivers electrons to the membrane ubiquinone. |
| Colaborador(es) u otros Autores: | Gomez-Manzo Chavez-Pacheco Contreras-Zentella Sosa-Torres Arreguin-Espinosa Perez De La Mora Membrillo-Hernandez J Escamilla |
| Fecha de publicación : | 2010 |
| Tipo de publicación: | Artículo |
| Formato: | |
| Identificador del Recurso : | doi: 10.1128/JB.00589-10 |
| Fuente: | J Bacteriol 192(21):5718-24 |
| URI : | http://repositorio.pediatria.gob.mx:8180/handle/20.500.12103/2615 |
| Idioma: | eng |
| Aparece en las colecciones: | Artículos |
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